热带海洋学报

作者：张雨, 刘自尧, 王晓雪, 陈冉

单位：1 暨南大学生命科学技术学院, 广东 广州 510632；2 中国科学院南海海洋研究所, 热带海洋生物资源与生态重点实验室, 广东 广州 511458

关键词：珊瑚共附生细菌,嗜盐单胞菌,毒素-抗毒素系统,HicAB系统,

基金：国家自然科学基金项目(42188102); 中国科学院南海海洋研究所专项基金(SCSIO2023QY03); 海洋负排放国际大科学计划(ONCE); 海南大学南海海洋资源利用国家重点实验室开放项目(MRUKF2023001)

噬菌体与细菌宿主的相互作用对珊瑚健康和珊瑚礁稳定性具有重要影响, 也是病毒学领域的研究热点之一。为应对噬菌体的感染压力, 细菌进化出多种固有和适应性免疫系统, 其中毒素-抗毒素(toxin-antitoxin, TA)系统是重要的防御机制之一。本研究通过生物信息学分析预测, 珊瑚共附生嗜盐单胞菌Halomonas meridiana SCSIO 43005 (Hm43005)所携带的原噬菌体Phm2中的CTT34_05265和CTT34_05260基因分别编码HmHicA和HmHicB蛋白, 并通过大肠杆菌生长实验证实其构成TA系统。Pull-down和细菌双杂交实验进一步验证了HmHicA与HmHicB之间的相互作用。凝胶迁移阻滞实验(electrophoretic mobility shift assay, EMSA)和DNaseⅠ足迹实验表明, HmHicB通过特异性结合hicAB启动子-35区上游和-10区的回文序列, 发挥转录自调控功能。此外, HmHicB单独表达对宿主表现出轻微毒性, 提示抗毒素蛋白在细胞内可能具有其他调控靶点。结构分析显示, HmHicA具有核糖体非依赖性RNA切割酶活性, 而HmHicB包含N端毒素结合结构域和C端DNA结合结构域。HmHicB通过C端形成同源二聚体, 并与HmHicA以2:2的化学计量比形成复合物。HmHicA带正电荷的活性口袋与HmHicB带负电荷的毒素结合结构域之间的相互作用, 以及HmHicA His24活性位点的包埋, 可能是抗毒素抑制毒素活性的分子机制。这些研究结果为深入解析该TA系统的性质及其生理生态功能奠定了重要基础。

来源：2025年第6期

《热带海洋学报》期刊编辑部

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